Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Jamur pelapuk putih (JPP) isolat A-1 dan Ganoderma lucidum yangmerupakan koleksi Balai Penelitian Bioteknologi Perkebunan Indonesiadiketahui memiliki kemampuan dalam mendegradasi Tandan Kosong KelapaSawit(TKKS). Sehubungan hal tersebut dilakukan pengujian terhadap A-1dan Ganoderma lucidum untuk menghasilkan enzim lignolitik. Pengujianaktivitas enzim lignin peroksidase (LiP), mangan peroksidase (MnP)danlakase eksoseluler dilakukan selama masa pertumbuhannya didalambeberapa variasi media. Hasil pengamatan menunjukan bahwa tidak ada aktivitas MnP eksoseluler yang terdeteksi pada masing-masing isolat didalam medium uji, meskipun pada uji pendahuluan ekstrak miseliumGanoderma lucidum menghasilkan aktivitas MnP endoseluler sebesar 0,66U/mL pada media PDA. Dari seluruh medium yang diuji isolat A-1 hanyamenghasilkan lakase dengan aktivitas tertinggi pada media yangmengandung 2% Energen cereal sebesar 1.162 U/mL pada inkubasi hari ke-6 dengan pH pertumbuhan 5,0. Sedangkan Ganoderma lucidum hanyamenghasilkan LiP dengan aktivitas tertinggi pada media glukosa-melt-yeast(GMY) sebesar 1.720 U/mL pada inkubasi hari ke-2 dengan pH pertumbuhan5.5. Uji peningkatan aktivitas lakase isolat A-1 lebih lanjut terjadi pada mediayang mengandung 2% TKKS sebesar 0.38 U/mL pada inkubasi hari ke-10dengan pH pertumbuhan 6,54. Purifikasi parsial pada kolom Sephacryl S-200HR terhadap ekstrak enzim lakase pada medium 2%TKKS hari ke-15menunjukan bahwa enzim lakase ter-recovery sebesar 58,23% dengankemurniaan 2 kalinya. Isolat A-1 menghasilkan aktivitas lakase maksimumpada pH optimum 4,5. Aktivitas lakase tetap stabil setelah pemanasanselama 30 menit pada temperatur kamar hingga 50oC dan menurun tajampada suhu 60oC. Pengaruh konsentrasi substrat ABTS terhadap aktivitaslakase isolat A-1 menghasilkan harga KM dan Vmaks masing-masing 0.15mMdan 0.56 U/mL."

"Metode biodelignifikasi dengan kapang pelapuk kayu saat ini menjadi pilihan utama dan sangat menjanjikan dalam pengolahan limbah lignoselulosa menjadi bahan baku dalam industri obat maupun kertas. Hal ini sejalan dengan pretreatment limbah lignoselulosa secara biologis dengan organisme atau enzim lebih dipilih dan diprioritaskan karena sifatnya lebih ramah lingkungan dibandingkan pretreatment secara kimiawi. Penelitian ini bertujuan untuk memperoleh jamur termofilik dengan aktivitas ligninolitik dan karakteristik enzim mangan peroksidase (MnP). Isolat jamur ini ditumbuhkan pada media PDA, dan aktivitas ligninolitiknya diinduksi dengan substrat serbuk daun nanas. Aktivitas enzim MnP ditentukan setelah mengukur absorbansi dari media menggunakan spektrofotometri UV/Vis dengan Mn2+ sebagai substrat pada panjang gelombang 270 nm. Larutan fraksi enzim MnP didapatkan dari fraksinasi dengan ammonium sulfat pada saturasi 80% dan di dialisis dengan MW cut-off 8000-14000 Da. Jamur diuji pada kondisi pH yang berbeda serta beberapa kondisi suhu inkubasi dan diukur aktivitas enzim MnP-nya. Diperoleh suhu optimum untuk inkubasi adalah 50º C dan pH optimum aktivitas MnP pada pH 3,0. Profil kinetika enzim MnP ditentukan pada rentang konsentrasi substrat MnSO4 (0,2-1 mM). Sehigga diperoleh laju reaksi maksimum enzim (Vmaks) MnP adalah 5,216 μmol. mL−1. menit−1, sedangkan konstanta Michaelis-Mentennya (Km) sebesar 0,156 μmol. mL−1.

---

The biodelignification method with wood-rotting molds is currently the main and very promising choice in the processing of lignocellulosic waste into raw materials in the medicine and paper industries. This is in line with the biological pretreatment of lignocellulosic waste with organisms or enzymes being chosen and prioritized because it is more environmentally friendly than chemical pretreatment. This study aims to obtain thermophilic fungi with ligninolytic activity and the characteristics of the manganese peroxidase (MnP) enzyme. This fungal isolate was grown on PDA media, and its ligninolytic activity was induced with pineapple leaf powder as a substrate. The activity of the MnP enzyme was determined after measuring the absorbance of the medium using UV/Vis spectrophotometry with Mn2+ as the substrate at a wavelength of 270 nm. MnP enzyme fraction solution was obtained from fractionation with ammonium sulfate at 80% saturation and dialyzed with a MW cut-off of 8000-14000 Da. Mushrooms were tested at different pH conditions and several incubation temperature conditions and their MnP enzyme activity was measured. The optimum temperature for incubation was 50º C and the optimum pH for MnP activity was at pH 3.0. The kinetic profile of the MnP enzyme was determined in the range of substrate concentrations of MnSO4 (0.2-1 mM). So that the maximum reaction rate of the enzyme (Vmax) of MnP is 5,216 μmol. mL−1. min−1 while the Michaelis-Menten constant (Km) is 0,156 μmol. mL−1."