Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Mikroorganisme memerlukan nutrien untuk pertvunbuhannya. Karbon merupakan salah satu makronutrien yang penting. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya pengaruh konsentrasi glukosa yang ditambahkan pada medium Karow modifikasi, terhadap aktivitas protease Rhizopus oligosporus UICC 116, serta mengetahui konsentrasi glukosa yang terbaik untuk menghasilkan enzim protease yang optimal. Pengujian aktivitas protease dilakukan dengan metode Nishikawa dkk. dan Pourrat dkk. Aktivitas enzim dinyatakan dengan kemampuan enzim untuk menaikkan 1 skala absorbansi pada kondisi pengujian. Rata-^rata aktivitas protease R. oligosporus UICC 116 tertinggi pada medium dengan konsentrasi glukosa 3,0% (0,6072 unit/ml) dan yang terendah pada medium dengan konsentrasi glukosa 0,0% (0,3824 unit/ml). Hasil uji analisis variansi pada a = 0,005 secara statistik menunjukkan adanya pengaruh konsentrasi glukosa terhadap aktivitas protease R, oligosporus UICC 116. Perbedaan rata-rata aktivitas protease terjadi antara konsentrasi glukosa 0,0% dengan 2,0%, 2,5%, dan 3,0%; 0,5% dengan 2,0%, 2,5%, dan 3,0%; 1,0% dengan 2,5% dan 3,0%."

"Sumber nitrogen yang digunakan oleh kapang dapat berbentuk asam amino, protein, dan urea. Sumber nitrogen tesar pengaruhnya terhadap produksi glukoami lase. Penelitian ini bertujuan untuk meneliti ada tidaknya pengaruh konsentrasi urea yang berbeda ternadap aktivitas glukoami lase Rhizopus arrliizus UICC 2, serta roeneliti konsentrasi yang paling baik bagi kapang tersebut untuk menghasilkan aktivitas glukoamilase yang maksimal pada kondisi fermentasi yang diberikan. Fengujian aktivitas glukoamilase dilakukan dengan metode Hisnisne dRR. modifikasi. Fengukuran kadar glukosa dilakukan dengan metode Somogyi-Helson.Hasil pengujian statistik menunjukkan adanya pengarun konsentrasi urea ternadap aktivitas glukoami lase R. arrblzus UICC 2 pada fermentasi 20 jam. Rata-rata aktivitas glukoami lase R. arrliizus mencapai nilai tertinggi pada medium dengan konsentrasi urea 0,13638X. Terdapat perbedaan rata-rata aktivitas glukoamilase R. arrfiizus UICC 2 pada fermentasi 20 jam, antara konsentrasi urea 0, 13638X dengan 0, OX, 0,04546X, 0, 09096X, 0, 18180X, O, 22728X, dan 0, 2727OX."

"ABSTRAKNitrogen merupakan salah satu unsur makronutrien yang penting bagi bakteri, baik secara struktural maupun fungsional.Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen, yaitu kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, ekstrak khamir, bakto-pepton KNO3, (NH4)2SO4, dan urea dalam medium Pamatong modifikasi, terhadap aktivitas amilase bakteri termofil Bacillus sp. Th4, pada fermentasi 20 jam.Aktivitas amilase bakteri pada enam variasi sumber nitrogen diuji dengan metoda Morgan & priest modifikasi. Pengukuran kadar gula pereduksi yang terbentuk dengan pereaksi DNS. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/ml.Hasil pengujian statistik menunjukkan ada pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen terhadap aktivitas amilase bakteri. Perbedaan-rata-rata aktivitas amylase terjadi antara (NH4)2SO4. dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, begitu pura antara urea dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton. Rata-rata aktivitas amilase bakteri yang maksimar, diperoleh dengan penambahan sumber nitrogen bakto-pepton.ABSTRACT"

"ABSTRAKEnzim amilase adalah enzim ekstraselular berfungsi menghidrolisis pasti menjadi unit-unit yang lebih sederhana. Aktivitas enzim tersebut dipengaruhi oleh beberapa faktor lingkungan, di antaranya adalah pH.Peneiitian ini bertujuan meneliti pengaruh pH awal terhadap aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada enam variasi pH awal, yaitu: 5,5; 6,0; 6,5; 7,0; 7,5 dan 8,0. Medium fermentasi menggunakan medium Pamatong dkk. Modifikasi. Pengujian aktivitas amilase dilakukan dengan metoda Morgan & Priest modifikasi. Pengukuran kadar glukosa dilakukan dengan pereaksi dinitrosalisilat. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/mi. Hasil perhitungan aktivitas amilase menunjukkan bahwa ada perbedaan aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada pH awal 5,5 dengan kelima pH awal lainnya; pH awal 6,0 dengan pH awal 7,0, 7,5 dan 8,0. Aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tidak berbeda pada pH awal 6,0 dengan 6,5; pH awal 6,5 dengan pH awal 7,0, 7,5, dan 8,0; pH awal 7,0 dengan pH awal 7,5, dan 8,0; serta pH awal 7,5 dengan 8,0. Rata-rata aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tertinggi diperoleh pada pH awal 7,0.ABSTRACT"

"ABSTRAKSalah satu petuniuk infertilitas pada pria adalah menurunnya motilitas spermatozoa. Beberapa hasil penelitian telah membuktikan bahwa glikosida jantung pada konsentrasi tertentu dapat meningkatkan motilitas spermatozoa hewan secara in vitro.Glikosida jantung yang digunakan dalam penelitian ini adalah bubuk digoksin yang dilarutkan ke dalam larutan Hanks, dengan konsentrasi 10 M, 10 M, 10-10M. Pengamatan terhadap motilitas spermatozoa dilakukan setelah aktu inkubasi berjalan 20 menit, 40 menit, 60 menit, dan 80 menit. Motilitas spermatozoa ditentukan dengan cara menghitung jumlah seluruh spermatozoa pada 10 lapangan pandang yang terpisah dan dilakukan secara acak. Pada penelitian ini ingin diketahui konsentrasi terbaik dari ketiga konsentrasi digoksin tersebut yang dapat meningkatkan motilitas spermatozoa manusia secara in vitro dan waktu inkubasi terbaik untuk mempertahankan peningkatan motilitas tersebut.Dari hasil penelitian ini diketahui bahwa digoksin dengan konsentrasi 10-8 M dan waktu inkubasi 40 menit adalah yang terbaik untuk meningkatkan motilitas spermatozoa manusia secara in vitro.ABSTRACT"

"ABSTRAKRuang Lingkup dan Cara Penelitian: Banyak senyawa diketahui dapat mempengaruhi aktivitas enzim mikrosom hati. Pengaruh doksazosin - suatu obat antihipertensi baru - terhadap aktivitas mikrosom hati belum diketahui. Untuk itu dilakukan penelitian efek pemberian doksazosin (D), i.p. terhadap kecepatan metabolisme aminopirin pada model perfusi hati tikus ex vivo, dibandingkan dengan pemberian fenobarbital (F) dan NaCl. (N). Juga dilakukan pemeriksaan pengaruh-penambahan doksazosin (FD) dan simetidin (FS) pada kelompok F.Tiap kelompok terdiri dari 6 ekor tikus jantan galur Wistar. Perfusi dilakukan secara resirkulasi dengan larutan dapar Krebs- Henseleit sebagai cairan perfusat, yang dijenuhkan dengan campuran gas 95% 02: 002 5% (v/v). Kadar aminopirin pada cairan perfusi diperiksa dengan metode Brodie dan Axelrod. Diukur pula berat hati; kadar GPT pada serum, perfusat awal dan akhir; serta penyerapan tripan biru oleh inti sel hati. Kecepatan metabolisme aminopirin dinyatakan dengan nilai slope dari garis regresi penurunan kadar aminopirin dalam perfusat.Hasil dan Kesimpulan: Berat badan tikus, kecepatan aliran perfusi serta nilai GPT serum, perfusat awal dan akhir dari kelima kelompok tidak berbeda bermakna. Tidak ada inti sel hati yang menyerap tripan biru pada semua sediaan histopatologik. Berat hati rata-rata kelompok D (5,78 g) tidak berbeda bermakna dengan kelompok N (5,60 g), sedangkan kelompok F (7,93 g), FS (8,03 g) dan FD (8,05 g) berbeda sangat bermakna dengan kelompok N (p <0,001). Perbandingan nilai slope yang diuji dengan i "comparison of slopes", ternyata slope kelompok D (-4,17x10 ) tidak berbeda dengan kelompok N (-37x10 ), tetapi berbeda bermakna dengan kelompok F (-8,56x10-) (p < 0,001). Slope kelompok Fl (-7,84xlO-'i berbeda bermakna dengan kelompok FS (-4,67x10 ) (p <0,01 tetapi tidak berbeda dengan kelompok F.Dan hasil tersebut dapat disimpulkan bahwa doksazosin tidak bersifat induktor maupun inhibitor terhadap metabolisme aminopirin oleh enzim mikrosom hati pada percobaan perfusi hati tikus ex vivo.

---

ABSTRACTThe Effects Of Doxazosin On Aminopyrine Meetabolism In Perfused Rat LiverScope and Method of Study: Several hundreds synthetic and naturally occurring compounds with diverse structures are now known to in-crease the activity of microsomal enzymes. The effect of doxazosin - a new antihypertensive agent - on microsomal enzymes activities has not yet been investigated. This study was carried out to deter-mine the effects of doxazosin (D) on microsomal enzymes compared to NaC1. (N) and phenobarbital. (F). In addition, the effect of the addition of doxazosin (FD) to F group compared to addition of cimetidine (FS) was also evaluated.The experiment was carried out on male rats of the Wistar strain; each group consists of 6 animals. Following treatment with the respective drugs, the livers were isolated and perfuse in a recalculating system with Krebs-Henseleit buffer, saturated with 95% 02 : 5% C02 (v/v,) at 37° C and pH 7.4. Aminopyrine was introduced into the perfusion medium, and its concentration measured at intervals during a 45-minute period by the method of Brodie and Axelrod. Additional measurements were: the liver weight; GPT activity in the serum and perfusate (initial and final); per-fusion flow rate; and try pan blue uptake by the hepatocytes.Findings and Conclusions: There is no difference in body weight, per-fusion flow rate, and GPT activity in the serum and perfusates (initial and final) of the five groups. No trypan blue uptake by the hepatocytes was observed by microscopically analysis. There is no difference in total liver weight between the D group (5.78 g) and the N group (5.60 g), while the F group (7.83 g), FS group (8.03 g) and FD group (8.05 g) are significantly different compared to the N group (p <0.001). The rate of aminipyrine, metabolism rep-resented by slope of regression line of aminopyrine decreasing content in the perfusate against the time was tested by the comparison of slopes. The slope of the D. group (-4.7x10-) i not significantly different compared to the N group (3.87x10 ), but is significantly different to the F group (-8.56x10 ) (p <0.01). The slope of the FD group (-7.84x14 ) is significantly different compared to FS (-4.67x10-3) (p < 0.05), but is not significantly different compared to the F group.Thus, it can be concluded that doxazosin is neither an inducers nor an inhibitor in the metabolism of aminopyrine by the liver microsomal enzyme in the isolated rat liver perfusion model. "

"ABSTRAKNitrogen merupakan salah satu makronutrien penting bagi mikroorganisme, baik untuk perturnbuhan, maupun untuk memelihara kemampuannya dalam mensintesis enzim. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh konsentrasi sumber nitrogen, yaitu susu skim dengan variasi konsentrasi O,O%, 0,5%, 1,0%, 1,5%, 2,0%, 2,5%, dan 3,0%, terhadap aktivitas protease Rhizopus oligosporus UICC 116. Aktivitas protease diuji dengan rnetode Pourrat dkk. dan Nishikawa dkk. Aktivitas enzirn dinyatakan dengan kernarnpuan enzim untuk menaikkan 1 skala absorbansi pacta kondisi pengujian. Hasil rata-rata aktivitas protease yang diperoleh, tertinggi pada konsentrasi susu skim 3,0% (0,9982 unit/ml) dan terendah pada o,o% (0,0148 unit/ml). Dari uji analisis variansi pada a = 0,005, aktivitas enzim sesudah fermentasi 22 jam menunjukkan adanya pengaruh konsentrasi susu skim yang diberikan terhadap aktivitas protease R. oligosporus UICC 116. Terdapat perbedaan rata-rata aktivitas protease R. oligosporus UICC 116 antara konsentrasi susu skim 0,0% dengan 0,5%, 1,0%, 1,5%, 2,0%, 2,5%, 3,0%; 0,5% dengan 1,0%, 1,5%, 2,0%, 2,5%, 3,0%; 1,0% dengan 2,0%, 2~5%, 3,0%; 1,5% dengan 2,5%, 3,0%; 2,0% dengan 3,0%."

"ABSTRAKDioksin merupakan polutan toksik yang terbentuk pada proses pembakaran tidak sempurna senyawa organik. Salah satu penanganan pencemaran dioksin dengan biodegradasi menggunakan kapang penghasil enzim ligninolitik. Penghilangan warna Remazol Brilliant Blue R (RBBR) dan Poly R-478 digunakan sebagai pendekatan metode untuk menyeleksi kapang pendegradasi dioksin. Penelitian bertujuan mendapatkan isolat kapang potensial pendegradasi dioksin yang memiliki kemampuan tertinggi dalam degradasi warna RBBR dan Poly R-478 serta aktivitas enzim ligninolitik. Metode penelitian ini adalah seleksi kemampuan degradasi warna RBBR dan Poly R-478 pada medium padat dan cair, pengukuran aktivitas enzim ligninolitik (lignin peroksidase (LiP), mangan peroksidase (MnP), lakase), serta identifikasi isolat kapang secara molekular. Hasil penelitian menunjukkan dari 80 isolat kapang yang diseleksi, isolat f-IG-KT-540.1 memiliki kemampuan mendegradasi warna RBBR tertinggi sebesar 58,89% dan isolat f-IG-PT-2.11 memiliki kemampuan mendegradasi warna Poly R-478 tertinggi sebesar 26,48%. Enzim MnP dominan dihasilkan kedua isolat dalam degradasi kedua pewarna dengan aktivitas enzim sebesar 0,0132 (ΔOD/menit/mL) untuk isolat f-IG-KT-540.1 dan 0,0157 (ΔOD/menit/mL) untuk isolat f-IG-PT-2.11. Identifikasi secara molekular pada daerah sekuen 28S rRNA menggunakan primer NL1 dan NL4 serta hasil konstruksi pohon filogeni menunjukkan isolat f-IG-KT-540.1 dan f-IG-PT-2.11 memiliki homologi sekuen sebesar 99% secara berurutan dengan Aspergillus oryzae dan Penicillium charlesii dengan nilai bootstrap mencapai 99 dan 100. Kedua isolat kapang tersebut berpotensi sebagai pendegradasi dioksin.

---

ABSTRACTDioxin is a toxic pollutant that cause environmental pollution come from incomplete combustion process of organic compounds. One of the treatment for dioxin pollution is biodegradation using fungi that produce ligninolytic enzyme. Decolorization of Remazol Brilliant Blue R (RBBR) and Poly R-478 is used as a method for screening dioxin-degrading fungi. This research aimed to find potential isolates of fungi in degrading dioxin that had highest RBBR and Poly R-478 decolorization activity and had highest ligninolytic enzyme activity. Methods used in this research consist of screening for RBBR and Poly R-478 decolorization on solid and liquid medium, measurement of ligninolytic enzyme (lignin peroxidase (LiP), manganese peroxidase (MnP), laccase) activities, and molecular identification of fungal isolates. The results showed that among 80 fungal isolates selected, isolate f-IG-KT-540.1 decolorize RBBR medium up to 58,89% and isolate f-IG-PT-2.11 decolorize Poly R-478 medium up to 26,48%. MnP enzyme was responsible for both dye decolorization. Isolate f-IG-KT-540.1 had MnP enzyme activity up to 0,0132 (ΔOD/minute/mL) and isolate f-IG-PT-2.11 had MnP enzyme activity up to 0,0157 (ΔOD/minute/mL). Molecular identification based on 28S rRNA sequences using NL1 and NL4 primers and phylogenetic tree construction showed that isolate f-IG-KT-540.1 and f-IG-PT-2.11 have sequences similarity up to 99% with Aspergillus oryzae and Penicillium charlesii, respectively. The bootstrap value of these isolates up to 99 and 100. These isolates were potential fungi for degrading dioxin."

"Penelitian tentang enzim protease dart kapang Rhizopus oligosporus UICC 116 dart koleksi biakan UICC telah dilakukan. Tepung kelede pada konsentrasi 0; 0,5; 1,0; 1,5; 2,0; 2,5 dan 3,0 % ditambahkan pada medium Karrow modifikasi. Fermentasi dilakukan dalam skala batch, pada suhu 35°C, pengocokan 110 rpm, pH awal 6,0, selama 20 jam. Aktivitas enzim diuji berdasarkan Pourrat dkk. (1988) dan Nishikawa {1988). Unit aktivitas enzim dinyatakan dengan sejumlah enzim yang mampu menaikkan 1 skala absorbansi. Hasil penelitian menunjukkan bahwa tepung kedele menginduksi terbentuknya enzim protease, semakin banyak tepung kedele ditambahkan semakin meningkat produksi enzim."

"Abstrak Keunggulan enzim adalah spesifisitasnya pada suatu substrat. Salah satu enzim yang banyak dimanfaatkan adalah glukosa oksidase (GOD). GOD merupakan enzim yang bereaksi secara spesifik dalam mengkatalisis reaksi oksidasi b-D-glukosa menjadi senyawa D-glukonolakton dan hidrogen peroksida. Enzim ini banyak dihasilkan kapang dari genus Aspergillus dan Penicillium. Enzim dari genus Aspergillus umumnya intraseluler, sementara yang dari genus Penicillium umumnya ekstraseluler.Pada penelitian ini akan diisolasi GOD dari Penicillium notatum 727. Mula-mula dilakukan penentuan waktu inkubasi optimum dan pH media optimum untuk produksi enzim GOD. Selanjutnya, isolasi dilakukan pada waktu inkubasi optimum, yaitu 45 jam dan pH media optimum, yaitu 5,4. Dari hasil isolasi diperoleh ekstrak kasar enzim dengan aktivitas spesifik 0,2138 U/mg protein. Selanjutnya ekstrak enzim yang dihasilkan dimurnikan lebih lanjut. Langkah awal adalah dengan pengendapan secara terfraksi dengan (NH4)2SO4. Enzim dengan aktivitas spesifik paling tinggi diperoleh dari fraksi 60-80 % (NH4)2SO4 yaitu sebesar 2,0968 U/mg protein. Selanjutnya enzim dimurnikan lebih lanjut dengan dialisis. Dari hasil dialisis diperoleh enzim dengan aktivitas spesifik lebih tinggi yaitu 2,4909 U/mg protein. Enzim hasil dialisis kemudian ditentukan pH dan suhu optimum aktivitas katalitiknya. Diperoleh pH optimum enzim pada pH 6,0 dan temperatur optimum 40 ?C.Penentuan aktifitas enzim dilakukan dengan metode spektroskopi UV-Visibel yang dimodifikasi oleh Markwell et al dengan menggunakan benzokuinon. Metode ini didasari oleh prinsip reduksi enzimatis benzokuinon menjadi hidrokuinon yang diukur kenaikan absorbansinya pada 290 nm. Sedangkan penentuan kadar protein dilakukan dengan metode Lowry. Kata kunci: Penicillium notatum, enzim, glukosa oksidase, isolasi, purifikasi. xv + 55 ; tabel 4; gambar 7; lampiran 7 Bibliografi : 20 (1959-2004)"